52Fosfolipaza B (PlcB, PL-PLC, kDa – 29), podobnie jak fosfolipaza A, jest białkiem zewnątrzkomórkowym, kodowanym przez gen plcB zlokalizowany w obrębie tzw. operonu lecytynazy, poniżej genu hly. Białko to wykazuje aktywność fosfolipazy C (PLC). W przeciwieństwie do fosfolipazy A, fosfolipaza B charakteryzuje się szerokim spektrum specyficzności rozpoznając jako substrat fosfatydylocholinę (PC), fosfatydyloetanolaminę (PE), fosfatydyloserynę (PS), w mniejszym stopniu sfingomielinę (SPM) oraz w sposób znikomy fosfatydyloinozytol (PI). PC-PCL L. monocytogenes należy do grupy enzymów zależnych od jonów cynku (Zn2+), reprezentowanej przez fosfolipazy Gram-dodatnich bakterii, tj.: Bacillus cereus, Clostridium perfringens (α – toksyna), C. novyi (γ – toksyna). Charakterystyczną cechą tej grupy jest obecność jonów Zn2+ w centrum aktywnym enzymu, co ma kluczowe znaczenie dla ich aktywności katalitycznej. Fosfolipaza B syntetyzowana jest w postaci proenzymu (nieaktywnego prekursora), modyfikowanego w aktywną formę fosfolipazy C specyficznej dla fosfatydylocholiny przez metaloproteazę w kwaśnym środowisku fagosomu. Białko powierzchniowe ActA, składające się z 639 aminokwasów, warunkuje między- i śródkomórkowe przemieszczanie się L .monocytogenes. Białko to jest stymulatorem nukleacji i polimeryzacji filamentów aktynowych w komórce gospodarza, przez co uruchamia mechanizmy lokomotoryczne komórki bakteryjnej. W tym procesie biorą także udział różnego rodzaju białka eukariotyczne, które współdziałając z ActA, tworzą system kombinatorycznej regulacji. Do najważniejszych z nich zalicza się przede wszystkim kofilinę, profilinę, białko VASP, a także białka kompleksu Arp2/3. Te ostatnie sprawiają, że możliwe jest skupianie się filamentów aktynowych wokół komórki bakteryjnej. W istotny sposób zwiększa także efektywność nukleacji. Warto także wspomnieć o roli białka VASP, które to pośredniczy między cząsteczką ActA a monomerami aktyny, przez co nadaje kierunek wzrostu filamentom ogona, a także stymuluje jego rozrost. Oddziaływania poszczególnych składników tego systemu zdeterminowane są charakterystyczną, domenową strukturą białka ActA. Metaloproteaza L. monocytogenes powstaje jako białko sekrecyjne składające się z 510 aminokwasów, o względnej masie cząsteczkowej 57kDa. Syntetyzowana jest w postaci nieczynnego prekursora, a formę aktywną uzyskuje poprzez usunięcie N-terminalnego propeptydu. Dojrzałe białko metaloproteazy, o zmniejszonej do 35kDa masie cząsteczkowej, wykazuje aktywność biologiczną w szerokim zakresie temperatury (4-80ºC) i pH (5,0-9,0). Cechuje się także stosunkowo wąską specyficznością substratową. W przebiegu wewnątrzkomórkowej infekcji metaloproteaza aktywuje fosfolipazę B. Dzieje się to poprzez usunięcie 26-ciu N-terminalnych reszt aminokwasowych, najprawdopodobniej w niskim pH, w którym metaloproteaza staje się reaktywna wobec fosfolipazy. Metaloproteaza L. monocytogenes wykazuje wyjątkowo silną homologię do wielu innych metaloproteaz produkowanych przez różne gatunki drobnoustrojów. Wyróżnić tu można bakterie z rodzaju Bacillus, ale również niektóre bakterie Gram-ujemne jak na przykład Legionella pneumophilia, Pseudomonas aeruginosa lub Serratia marcescens.